Не нужно нам лишних ферментов!

Не нужно нам лишних ферментов!

Специалистам слишком хорошо известно о принципиальном различии между молекулами неживой и живой природы. Косное вещество подвержено действию лишь физических и химических законов: его молекулы образуются с выделением энергии, а для их разрушения требуется энергию затратить. Высокомолекулярные же соединения в живых организмах, наоборот, образуются с энергозатратами, а при их распаде энергия выделяется. Само существование таких соединений противоречит термодинамике, что в своё время было темой оживлённой дискуссии с участием академиков. Если не рассматривать биомолекулы как непостижимое чудо, то напрашивается вывод: они подвержены не только действию физических и химических законов, но и некоторому дополнительному управлению. А такой вывод делает очевидной ограниченность материалистической доктрины.

Посему школьникам ничего не говорят о парадоксальных свойствах биомолекул, и тем более ничего не говорят о том, что биомолекулы могут иметь какое-то «дополнительное управление». Вот как рассказывают в школе про биосинтез белков: «Сначала двойная спираль ДНК расплетается, чтобы на её определённом кусочке могла синтезироваться информационная РНК…» Дети спрашивают: «А почему ДНК начинает расплетаться?» — «А потому, — поучают их, — что по ней начинает ползти фермент ДНК-полимераза, который и расплетает её». — «А почему эта поли-мараза начинает ползти?» Этот детский вопрос приводит школьных учителей в ступор, а академиков в бешенство — не оттого, что обнаруживаются грани их незнания, а оттого, что до этих граней даже дети добираются за два шага.

А что же будет, если дети узнают самую страшную тайну молекулярной биологии? Вот эта тайна: оказывается, молекулы аминокислот, с огромными трудами синтезированные искусственно или взятые из начавших разлагаться трупов, являются неустойчивыми. Хуже того, если им предоставить возможность самопроизвольно соединяться друг с другом, то они — в условиях, подходящих для «существования белковых тел» — не образуют пептидных цепочек, поскольку охотнее соединяются не карбоксильной и аминной группами, а другими радикалами. Это нужно как следует уяснить: молекулы белков в природе самопроизвольно не образуются! Откуда же они взялись на планете? — в условиях, когда не было ещё ни фотосинтеза, ни биосинтеза на основе ДНК! Кстати, молекулы ДНК тоже самопроизвольно не образуются: они ещё более высокоэнергичны, чем молекулы белков.

Да что там белки или ДНК! Как в принципе образуются и существуют даже простенькие молекулы биоорганики, например, те же аминокислоты, если соединённые в них радикалы находятся в более высоких энергетических состояниях, чем разъединённые? Молекулярные биологи ухватились вот за какую соломинку: они полагают, что весь этот физико-химический абсурд нисколько не удивителен, если синтез биоорганики происходит при участии специфических биокатализаторов — ферментов. Вот как это описано в новейшей энциклопедии для детей (издательства «Аванта+»): «…фермент и субстрат подходят друг к другу, как замок к ключу… распознав „свой“ субстрат, фермент подстраивается под его „капризы“ и готовит для него наиболее удобное „посадочное место“… „Посадочные места“ на ферменте устроены очень продуманно. Субстраты оказываются расположены друг к другу именно так, как это требуется для определённой реакции между ними. Затем молекула фермента сталкивает их, и в итоге получается нужный продукт». И вот это всё, простите, вытворяют… молекулы? Ну, тогда, действительно, начхать им на термодинамику — слишком уж «продуманно» у них всё получается. Кстати, кто это всё так здорово продумал? И, кстати, если биосинтез происходит только под прессингом ферментов, то неужели ещё до синтеза первых «нужных продуктов» кто-то заботливо состряпал необходимые для этого ферменты? Весёленькие же дела творились на планете в эпоху её бурной молодости — когда, согласно научному поверью, жизнь изо всех сил пыталась зародиться.

Ну да ладно, не будем ворошить прошлое. Тут и в настоящем проблем хватает! Загвоздка в том, что полный комплект ферментов, якобы требуемый для синтеза биомолекулы, непомерно велик. Так, в той же энциклопедии для детей читаем: «Специализация ферментов достойна восхищения. Каждый из этапов реакции идёт при участии отдельного фермента. Мало того, если в организме осуществляются прямая и обратная реакции, их тоже ведут — и всегда разными „маршрутами“ — разные ферменты. Например, белки разрушаются протеазами, а синтезируются уже лигазами. Разделение труда есть и внутри каждой молекулы. Это легко понять, сопоставив по размеру молекулы фермента и субстрата — соотношение между ними может достигать 1000:1 — 10 000:1». Тут дети догадываются, что молекулы ферментов тоже ведь нужно каким-то образом синтезировать, а для этого потребуются новые ферменты, и так далее. Результирующие соотношения между ферментами и «полезным продуктом» настолько чудовищны, что даже дети понимают их нереальность. Нет особой разницы между тем, содержатся ли в организмах полные наборы ферментов постоянно, или ферменты синтезируются лишь по мере надобности — в обоих случаях организмы состояли бы почти сплошь из ферментов.

И это не всё. При нереально огромном количестве требуемых ферментов, им приписывают ещё и фантастически высокую эффективность работы: они, якобы, «способны увеличить скорость реакции в сотни тысяч и миллионы (а возможно, даже в триллионы) раз». Совершенно мистически они должны по очереди оказываться в нужном месте в нужное время, обеспечивая требуемую последовательность присоединения радикалов. Существуют теории элементарного акта ферментативного катализа; но, при типичных скоростях биосинтеза макромолекул, эти «акты» должны следовать друг за другом с такой быстротой, которая не укладывается ни в какие рамки химической кинетики.

Между тем, вышеназванные парадоксы устраняются, если допустить-таки, что биоорганика в живых организмах может быть подвержена специфическому управлению, которому не подвержено вещество неживой природы. При таком допущении кардинально упрощаются представления о процессах на молекулярном уровне, происходящих в живых организмах.

--

С программного уровня реальности возможно эффективное воздействие на вещество, чтобы атомы и радикалы соединялись в конфигурации, которые не образуются самопроизвольно. Правда, для каркаса таких конфигураций подходят не любые атомы, а только те, которые легко образуют двойную химическую связь, при этом имея в запасе ещё несколько валентных электронов. Самые лёгкие из атомов, обладающие этими свойствами — это атомы углерода, азота и кислорода. Именно они используются для построения структур биомолекул, «невозможных» по меркам неживой природы.

Ключевую роль в этих структурах играют двойные связи. В «Ступенях испепеляющих» упоминалось о том, что химическая связь представляет собой циклический процесс: связующий электрон «переключается» из состава одного связуемого атома в состав другого, и обратно. При двойной связи два таких процесса происходят параллельно. Кроме того, при двойной связи возможно явление, о котором говорил Полинг, а именно — циклические переходы связующих электронов с одной связочки на другую. В данном случае такие переходы возможны, если они происходят синхронно. Причём, если равны обе частоты «переключений», то максимальная частота синхронных переходов может быть равна частоте «переключений». Тогда результирующая связка будет иметь двойную синхронизацию — другими словами, она будет являться дважды резонансной. Как нам представляется, такие дважды резонансные связки как раз и обеспечивают высокоэнергичные соединения атомов, которые характерны для биомолекул.

Самопроизвольное образование дважды резонансных связок крайне маловероятно. Валентные электроны в атомах находятся в различных энергетических состояниях, и, если двойная связь образуется самопроизвольно, то частоты «переключений» связующих электронов, как правило, различаются. Поэтому такая связь имеет, как правило, нерезонансный характер. Но примечательно, что частоты «переключений» и синхронных переходов зависят от компоновки атомарных частотных гнёзд, в которых удерживаются валентные электроны. Значит, частотами «переключений» и синхронных переходов можно управлять, изменяя компоновку частотных гнёзд в связуемых атомах.

И что же мешает этому? Если атомарные структуры держатся не благодаря электромагнитному взаимодействию, а благодаря особенностям Физической Арены, формируемым с программного уровня, т. е. если компоновка частотных гнёзд в атоме диктуется программными средствами, то с помощью дополнительной программы можно изменять эту компоновку. Таким образом, воздействиями с программного уровня, через создание благоприятных условий для образования дважды резонансных связок, возможно выстраивать молекулярные структуры, которые не образуются из «неуправляемых» атомов. Следует подчеркнуть, что эти воздействия с программного уровня являются не энергетическими: они лишь перераспределяют энергии на физическом уровне, так что закон сохранения физической энергии не нарушается.

--

Вспомним: гипотеза о том, что в биосинтезе непременно участвуют ферменты, появилась как попытка объяснения биохимических процессов, «невозможных» по меркам неживой природы. Но если вещество живой природы охвачено эффективным управлением с программного уровня, то проблема разрешается гораздо проще: не требуются никакие катализаторы для тех биохимических реакций, которые и без катализаторов полностью управляемы.

Это, конечно, не означает, что ферменты в организмах не нужны вовсе. Они нужны, но — для работы с поступающими в организмы чужеродными биомолекулами, к которым не подключено «своё» управление. Аккуратно распиливать чужие биомолекулы на кусочки — вот работа для ферментов, например, для пищеварительных. Вклиниться в «переключения» химической связи и разорвать её возможно, если у фермента частота смен электронных конфигураций в радикале, работающем в качестве молекулярной пилы, превышает частоту смен электронных конфигураций в распиливаемой связи. Не всегда это так, и у молекулярной пилы может «не хватать оборотов» для того, чтобы справиться с высокоэнергичной связкой. Но ведь молекулярная пила своего фермента управляема, и можно добавить ей оборотов! Здесь — разгадка того феномена, что химически один и тот же фермент при одних и тех же физических условиях либо распиливает мишень, либо нет. Наука комментирует это так, что мало иметь фермент — он работает, лишь будучи активирован!

Итак, активированные ферменты хороши для того, чтобы с их помощью ломать чужие биомолекулы. Строить же свои биомолекулы — это совсем другая задача, здесь ферменты не требуются. Обрисуем вкратце возможности управляемого биосинтеза с применением вышеописанных воздействий на вещество.

Управлять атомами можно было так, чтобы первые биомолекулы собирались, что называется, на пустом месте: в каком-нибудь проницаемом для солнечного света растворе. В энергию резонансных связей можно было превращать энергию возбуждённых электронных состояний, которые образуются в атомах на свету — этот принцип используется при фотосинтезе. Всё бы хорошо, но скорость управляемого биосинтеза «на пустом месте» ограничена тем, что, при заранее известном дизайне всей молекулы, возможно лишь последовательно присоединять очередные атомы или радикалы к уже синтезированному кусочку. Казалось бы, по-другому и быть не может. Но с давних пор применяется гораздо более эффективный способ управляемого биосинтеза: с использованием молекул-матриц, обеспечивающих возможность многоканальной параллельной сборки нужной молекулы!

Молекула-матрица всего лишь задаёт взаиморасположение компонентов синтезируемой молекулы. Управление атомами для образования высокоэнергичной связи включается тогда, когда подходящий атом или радикал оказывается в подходящем объёмчике, т. е. «на своём месте» в составе будущей молекулы. Каждый такой объёмчик, в котором может включиться это самое управление, должен иметь пространственную привязку. Роль вещественных маркеров для этой привязки могут играть, например, периферийные атомы на недостроенной молекуле, но при этом, как уже отмечалось, биосинтез возможен лишь путём последовательной достройки. Зато молекула-матрица — это полный набор вещественных маркеров, задающих строение нужной молекулы.

Управляемый матричный биосинтез может выглядеть не так уж сложно, как это обычно полагают. В самых общих чертах, может происходить следующее. Молекула ДНК спроектирована восхитительно: одномоментным воздействием с программного уровня возможно так ослабить связи на её заданном участке, что соответствующий отрезок одной из цепочек вывалится из неё с сохранением последовательности нуклеотидов. Через некоторое время — еще одно переключение с программного уровня, и брешь в цепочке быстро заполняется по принципу комплементарности. Таким образом, ДНК восстанавливается в исходное состояние, а извлечённый из неё нужный отрезок цепочки нуклеотидов, который учёные в шутку называют информационной РНК, используется как молекула-матрица. Важно отметить, что соответствия между триплетами нуклеотидов в молекуле-матрице и аминокислотами в синтезируемой молекуле белка заданы отнюдь не на основе химического сродства между триплетами и аминокислотами. Эти соответствия заданы программными средствами, о чём свидетельствует хотя бы тот факт, что одна и та же аминокислота может кодироваться различными триплетами. Итак, щелчок с программного уровня — и начинается строительство: у молекул аминокислот, которые попадают на «свои» места, пространственно обозначенные с помощью молекулы-матрицы, включается механизм образования пептидных связей с соседями. Это чудесное действо происходит сразу вдоль всей цепочки «посадочных мест», обозначенных в пространстве молекулой-матрицей. При этом исключена возможность ошибочной посадки аминокислоты из-за неоднозначного прочтения цепочки триплетов — ведь чтение можно начать с любого места. Такие ошибки были бы возможны, если посадочные места аминокислот были бы обусловлены химической согласованностью с триплетами. Иное дело — посадочные места, формируемые программными средствами: положения этих посадочных мест относительно молекулы-матрицы заданы однозначно. И вот, поскольку здесь синтез ведётся сразу на всей длине молекулы, то скорость его несоизмеримо выше, чем при последовательном достраивании. Матричный биосинтез даёт возможность штамповать первичные структуры белков, тратя на гигантскую молекулу ненамного больше времени, чем на самую простенькую. Похоже, матричный биосинтез выжимает из химической кинетики атомов и радикалов всё, что только можно — если, конечно, ферменты под ногами не путаются. Это не шутка: если хотите замедлить матричный биосинтез «в триллионы раз», то окружите молекулу-матрицу толпой малоподвижных макромолекул, и дело будет в шляпе.

Молекулярные биологи вольны не верить в то, что химические процессы в живых организмах управляются с программного уровня, и вольны не верить в то, что кто-то организовал это управление. Пусть эти неверующие молекулярные биологи продолжают свои игры в ферментюльки.

Март — май 2004.